کیسپپتین(ارتباط دادن:https://www.bloomtechz.com/synthetic-chemical/peptide/kisspeptin-powder-cas-1145998-81-7.html) یک پپتید مولکولی کوچک است که از 54 باقیمانده اسید آمینه تشکیل شده است. فرمول مولکولی آن C26H45N7O6S با وزن مولکولی 5477.73 دالتون است. توالی اسید آمینه پپتید کیسپپتین در گونه های مختلف به شدت حفظ شده است، به این معنی که ساختار اصلی آن در موجودات مختلف بدون تغییر باقی می ماند. پروتئین پیش ساز آن در طول فرآیند ترجمه تحت یک سری تغییرات و فرآیندهای پیوند قرار می گیرد و در نهایت کیسپپتین بالغ را تشکیل می دهد. این ساختار از هفت باقی مانده اسید آمینه تشکیل شده است - هلیکس که ضد موازی با ساختاری متشکل از چهار باقی مانده اسید آمینه است - اتصال زنجیره ای تاشو. این ساختار امکان اتصال به گیرنده جفت شده با پروتئین G (GPR54) و فعال شدن مسیر سیگنال دهی آن را فراهم می کند.
کیسپپتین نه تنها عملکرد تولید مثل زنان را در هیپوتالاموس مرکزی و غده هیپوفیز تنظیم می کند، بلکه در تخمدان های محلی نیز نقش دارد. پپتید کیسپپتین محلی در تخمدان نه تنها در تنظیم عملکرد تخمک ها، سلول های گرانولوزا و جسم زرد نقش دارد، بلکه تحت تأثیر گنادوتروپین ها، دوره نوری، سیستم عصبی سمپاتیک و متابولیسم نیز قرار دارد.
کیسپپتین یک نوروپپتید مهم است که عملکرد تناسلی زنان را تنظیم می کند و در هیپوتالاموس، هیپوفیز و تخمدان ها بیان می شود و اثرات تنظیمی بر مراحل مختلف HPOA دارد. کیسپپتین محصولی از ژن مهارکننده سلول ملانوم KiSS{0}} است و یک پپتید طبیعی است که توسط کوتانی و همکارانش جدا شده است. در سال 2001 که فعالیت آگونیستی را علیه گیرنده GPR54 جفت شده با پروتئین G یتیم در جفت انسان نشان داد.
کیسپپتین، همچنین به عنوان پپتید Kiss1 یا پپتید RFRP{1}} شناخته می شود، یک نوروپپتید است که در بدن انسان یافت می شود.
1. ترکیب شیمیایی: کیسپپتین یک پپتید مولکولی کوچک است که از 54 باقیمانده اسید آمینه، با فرمول مولکولی C26H45N7O6S و وزن مولکولی 5477.73 دالتون تشکیل شده است. ساختار آن شامل یک ترمینال N آبدوست متشکل از نه اسید آمینه و یک ترمینال C آبگریز متشکل از چهار اسید آمینه است.
2. ساختار شیمیایی: توالی اسید آمینه کیسپپتین در گونه های مختلف به شدت حفظ شده است، به این معنی که ساختار اصلی آن در موجودات مختلف بدون تغییر باقی می ماند. ساختار آن شامل یک ترمینال N نسبتا طولانی و یک ترمینال C کوتاهتر است. علاوه بر این، کیسپپتین همچنین دارای یک باقی مانده سیستئین (Cys) است که نقش مهمی در فرآیند دی سولفید پپتیدها ایفا می کند.
3. ساختار ثانویه: ساختار ثانویه کیسپپتین عمدتاً از - متشکل از فرهای مارپیچی و تصادفی تشکیل شده است. در میان آنها، پیچش تصادفی اکثر پپتید را اشغال می کند، در حالی که - مارپیچ تنها 20٪ از کل پپتید را تشکیل می دهد. این ساختار ثانویه کیسپپتین را قادر می سازد تا به گیرنده جفت شده پروتئین G (GPR54) متصل شود و مسیر سیگنال دهی آن را فعال کند.
4. ساختار سوم: ساختار سوم Kisspeptin با روش پراش کریستال اشعه ایکس و رزونانس مغناطیسی هسته ای (NMR) تعیین شد. ساختار آن از هفت باقیمانده اسید آمینه تشکیل شده است - هلیکس، که ضد موازی با ساختاری متشکل از چهار باقی مانده اسید آمینه است - اتصال زنجیره ای تاشو. این ساختار کیسپپتین را قادر می سازد تا به GPR54 متصل شود و مسیر سیگنال دهی آن را فعال کند.
5. پیکربندی استریوسکوپی: Kisspeptin یک پیکربندی S با یک پیکربندی استریو چرخه ترانس است. این پیکربندی سه بعدی برای اتصال Kisspeptin به GPR54 و فعال شدن مسیر سیگنالینگ آن بسیار مهم است.
6. اصلاح و پیوند: پیش ساز Kisspeptin در طول فرآیند ترجمه تحت یک سری تغییرات و فرآیندهای پیوند قرار می گیرد و در نهایت یک Kisspeptin بالغ را تشکیل می دهد. این فرآیندها شامل هیدروکسیلاسیون پرولین، هیدروژن زدایی گلیسین و تشکیل پیوند دی سولفیدی است. این تغییرات و فرآیندهای اتصال برای فعالیت بیولوژیکی کیسپپتین بسیار مهم هستند.
7. ثبات: کیسپپتین درجه خاصی از ثبات در بدن دارد. مقاومت خاصی در برابر آنزیم های تجزیه کننده مانند اسید، قلیایی، تریپسین و پپسین دارد. با این حال، تحت شرایط خاص، کیسپپتین نیز ممکن است تجزیه شود، به ویژه در دمای بالا، محیط های اسیدی قوی یا قلیایی.
8. سنتز شیمیایی و نوترکیب: کیسپپتین را می توان از طریق سنتز شیمیایی یا روش های نوترکیب به دست آورد. سنتز شیمیایی معمولاً شامل چندین واکنش شیمیایی خسته کننده از جمله تراکم، محافظت زدایی، نمک زدایی و مراحل دیگر است. از سوی دیگر، روش نوترکیب از تکنیکهای مهندسی ژنتیک برای بیان پروتئین پیشساز کیسپپتین در میکروارگانیسمهایی مانند اشریشیا کلی یا مخمر استفاده میکند و سپس برای به دست آوردن کیسپپتین بالغ، پس از پردازش قرار میگیرد.
9. تشخیص و تجزیه و تحلیل: محتوای کیسپپتین در موجودات بسیار کم است، بنابراین برای شناسایی و تجزیه و تحلیل آن به روش های تحلیلی حساسی نیاز است. این روش ها شامل رادیو ایمونواسی (RIA)، سنجش ایمونوسوربنت پیوندی با آنزیم (ELISA)، طیف سنجی جرمی (MS) و غیره می باشد که در این میان، الایزا یکی از رایج ترین روش های تشخیص است که می تواند محتوای کیسپپتین و تغییرات آن را در آن تشخیص دهد. بدن
کیسپپتین، که به نام پپتید Kiss1 یا پپتید RFRP{1} نیز شناخته میشود، یک نوروپپتید است که برای اولین بار در سال 2001 از جفت انسان جدا شد. این ماده عمدتاً در تنظیم سیستم تولید مثل زنان شرکت میکند و با اتصال به پروتئین G آزادسازی GnRH را تحریک میکند. گیرنده جفت شده GPR54، در نتیجه در فعالیت های بعدی محور تولید مثل نقش دارد. در سالهای اخیر، با تحقیقات عمیق روی کیسپپتین، در هیپوتالاموس مرکزی، هیپوفیز و تخمدان بیان شده و پیوندهای مختلف HPOA را تنظیم میکند و ممکن است نقش مهمی در بیماریهایی مانند تومورها داشته باشد. بنابراین، چشم اندازهای توسعه Kisspeptin ارزش آن را دارد.
با این حال، لازم به ذکر است که تحقیقات و آزمایشهای بالینی بیشتری برای تعیین اینکه آیا کیسپپتین میتواند به عنوان یک هدف دارویی برای درمان بیماریهای مرتبط با دستگاه تناسلی زنان عمل کند، مورد نیاز است. علاوه بر این، برای تعیین اینکه آیا کیسپپتین کاربردهای بالقوهای در درمان بیماریهای دیگر مانند تومورها دارد یا خیر، به حمایت تحقیقاتی بیشتری نیاز است. به طور خلاصه، کیسپپتین نقش مهمی به عنوان یک نوروپپتید در تنظیم سیستم تولید مثل زنان ایفا می کند و چشم انداز توسعه آن ارزش چشمگیری دارد. اما تحقیقات و آزمایشات بالینی بیشتری برای تأیید پتانسیل درمانی آن مورد نیاز است. کیسپپتینهایی برای فروش در ابتدای Shaanxi وجود دارد. اگر به آنها نیاز دارید، می توانید یک ایمیل برای مشاوره ارسال کنید.